修饰蛋白组学

组蛋白修饰包括哪些？组蛋白修饰如何影响基因的转录调控

基本由三种，乙酰基化，甲基化，糖基化。这里举前两个做例子。
核小体由8个组蛋白构成，每个组蛋白有一个侧链N，即一小段多肽。侧链N基本由精氨酸和赖氨酸组成，这两种蛋白质由带负电的R基，注意每个DNA都有大量磷酸根，所以DNA是正电的。由于正负相吸，侧链N在当DNA不需要转录的时候能紧紧困住盘绕在核小体上面的DNA，所以DNA聚合酶无法靠近DNA来转录。
乙酰基化：当需要转录的时候，组蛋白乙酰基化酶来乙酰基化侧链N。乙酰基化的侧链N失去负电性，所以就没那么紧得盘绕着核小体，DNA聚合酶就可以开始转录。转录完毕后，组蛋白去乙酰基化酶会去掉乙酰基，所以侧链N再一次紧紧捆住核小体。
甲基化：甲基化侧链N不同部位会导致更紧的缠绕或者更松的缠绕。比如，甲基化侧链N的第三个精氨酸会导致更松，甲基化第九个导致更紧。后者导致的X染色体失活，即一个女性性染色体在受精发生后会失活。

关于组蛋白修饰叙述正确的是

关于组蛋白修饰叙述正确的是

A.组蛋白氨基末端赖氨酸的乙酰化有利于核小体间形成紧密结合



B.chromo结构域能够识别组蛋白乙酰化位点



C.组蛋白的乙酰化或者磷酸化使其与DNA的亲和力下降



D.bromo结构域能够识别组蛋白甲基化位点



正确答案：组蛋白的乙酰化或者磷酸化使其与DNA的亲和力下降

蛋白组学的研究方法

蛋白组学的研究方法如下：蛋白质组学的发展既是技术所推动的也是受技术限制的。蛋白质组学研究成功与否，很大程度上取决于其技术方法水平的高低。蛋白质研究技术远比基因技术复杂和困难。不仅氨基酸残基种类远多于核苷酸残基（20/4）, 而且蛋白质有着复杂的翻译后修饰，如磷酸化和糖基化等，给分离和分析蛋白质带来很多困难。此外，通过表达载体进行蛋白质的体外扩增和纯化也并非易事，从而难以制备大量的蛋白质。蛋白质组学的兴起对技术有了新的需求和挑战。蛋白质组的研究实质上是在细胞水平上对蛋白质进行大规模的平行分离和分析，往往要同时处理成千上万种蛋白质。因此，发展高通量、高灵敏度、高准确性的研究技术平台是现在乃至相当一段时间内蛋白质组学研究中的主要任务。当前在国际蛋白质组研究技术平台的技术基础和发展趋势有以下几个方面： 蛋白质组数据库是蛋白质组研究水平的标志和基础。瑞士的SWISS-PROT拥有目前世界上最大，种类最多的蛋白质组数据库。丹麦、英国、美国等也都建立了各具特色的蛋白质组数据库。生物信息学的发展已给蛋白质组研究提供了更方便有效的计算机分析软件；特别值得注意的是蛋白质质谱鉴定软件和算法发展迅速，如SWISS-PROT、Rockefeller大学、BHS宝护神、UCSF等都有自主的搜索软件和数据管理系统。最近发展的质谱数据直接搜寻基因组数据库使得质谱数据可直接进行基因注释、判断复杂的拼接方式。随着基因组学的迅速推进，会给蛋白质组研究提供更多更全的数据库。另外，对肽序列标记的从头测序软件也十分引人注目。

蛋白质组学研究的主要步骤

蛋白质组学研究的主要步骤如下：1、蛋白质样品的制备：蛋白质样品的制备是蛋白质组学研究的首要环节，也是最为重要的部分。蛋白质样品的质量直接影响到科学研究的真实性和可信度。2、蛋白质的分离：双向凝胶电泳技术是目前最基础和常用的蛋白质分离方法，它能将数千种蛋白质同时分离与展示的分离技术。双向电泳分为等电聚焦电泳和SDS-PAGE两个步骤，即先进行等电聚焦电泳，按照pI的不同将蛋白分离，然后再进行SDS-PAGE 按照分子量的大小不同对蛋白进行分离。3、蛋白质双向电泳凝胶的染色。目前双向电泳凝胶的染色的方法有3种，分别为考马斯亮蓝染色法、银染法和荧光染色法。考马斯亮蓝染色法，操作简便，无毒性，染色后的背景及对比度良好。4、双向电泳凝胶图像的采集与分析：图像采集系统通过投射扫描根据吸光度的大小获碍蛋白质点的光密度信息。一般来说，该光密度值与蛋白质点的表达丰度成正比，以便于软件分析时的定量比较。完成图像采集后采用Image Master等图像分析软件进行分析。蛋白质的用处：1、蛋白质是建造和修复身体的重要原料，人体的发育以及受损细胞的修复和更新，都离不开蛋白质。2、蛋白质也能被分解为人体的生命活动提供能量。

组蛋白简介

目录 1 拼音 2 英文参考 3 注解 1 拼音 zǔ dàn bái 2 英文参考 histone 3 注解 组蛋白（histone）指与有核细胞核内DNA结合的堿性蛋白，以与DNA结合成核酸组蛋白的形态，几乎存在于所有细胞核中。在 *** 核中，由于生物不同，有时以鱼精蛋白取代组蛋白。从氨基酸组成来看，多数是赖氨酸和精氨酸，芳香族氨基酸和含硫氨基酸较少。缔合作用强。一般认为由以下5种分子构成（因细胞核的种类不同，有时可更多些）：F1或Ⅰ（高赖氨酸，丙氨酸型），F2b或Ⅱb2（高赖氨酸，丝氨酸型），F2a2或Ⅱb1（高丙氨酸，亮氨酸型，高精氨酸、赖氨酸型），F2a1或Ⅳ（高精氨酸甘氨酸型）F3或Ⅲ（高精氨酸，丙氨酸型）。小牛胸腺的组蛋白，其分子量分别为21，000，13，775，14，002，11，282，15，324。其中除F1以外，其它4种分子的化学结构已经确定，发现相同的堿性氨基酸残基和疏水性氨基酸残基在分子内分布相当靠近。即使生物的种类不同，但组蛋白的各分子种类的化学结构似乎是十分相似的。在染色质内，组蛋白和DNA的重量比约为1∶1，具有彼此相反的电荷，进行离子结合。组蛋白维持DNA的结构，起著稳定的所谓超螺旋型配置的作用。同时有的学说认为在细胞核中的组蛋白起著抑制DNA的遗传信息表达的作用。组蛋白分子中，特定的氨基酸残基部分地受到乙酰化、甲基化、磷酸酯化等作用，这种组蛋白的分子修饰似乎与调节细胞周期内遗传因子机能的表达有关。 组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白, 是一类小分子堿性蛋白质, 有五种类型：H1 、H2A 、H2B 、H3 、H4，它们富含带正电荷的堿性氨基酸, 能够同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用。 组蛋白的基因非常保守。亲缘关系较远的种属中, 四种组蛋白(H2A、H2A、H3、H4)氨基酸序列都非常相似, 如海胆组织H3的氨基酸序列与来自小牛胸腺的H3的氨基酸序列间只有一个氨基酸的差异, 小牛胸腺的H3的氨基酸序列与豌豆的H3也只有4个氨基酸不同。不同生物的H1序列变化较大, 在某些组织中,H1被特殊的组蛋白所取代。如成熟的鱼类和鸟类的红细胞中H1 则被H5 所取代, 精细胞中则由精蛋白代替组蛋白。染色质中的组蛋白与DNA的含量之比为1:1。

常见组蛋白修饰

​ 组蛋白H3上的第27位赖氨酸残基发生乙酰化，与 较高的转录激活 有关，因此被定义为活性增强子信号，H3K27ac在TSS（转录起始位点）的近端远端都有发现。 ​ 蛋白质通常在赖氨酸残基上发生乙酰化，这个反应依赖于乙酰辅酶A作为乙酰基团的供体。在组蛋白乙酰化和去乙酰化过程中，组蛋白在N-末端赖氨酸残基上乙酰化和去乙酰化，是基因调控的一部分。这些反应是由具有组蛋白乙酰转移酶(HAT)或组蛋白去乙酰化酶(HDAC)活性的酶催化的，尽管HATs和HDACs也可以改变非组蛋白的乙酰化状态。通过乙酰化和去乙酰化对转录因子、效应蛋白、分子伴侣（ molecular chaperones ）和细胞骨架蛋白的调控是一种重要的翻译后调控机制。这些调节机制类似于激酶和磷酸酶作用下的磷酸化和去磷酸化。蛋白质的乙酰化状态不仅可以改变其活性，而且最近有研究表明，这种翻译后修饰还可以与磷酸化、甲基化、泛素化、素酰化等相互作用，以动态控制细胞信号转导。 ​ 由于H3K27ac和H3K27me3修饰在组蛋白尾部的相同位置，它们相互拮抗。H3K27ac常用于寻找活性增强子和平衡增强子，这些增强子是由含有所有增强子的另一个增强子标记H3K4me1减去的 ​ 乙酰化通常与基因的上调有关。H3K27ac是一个积极的增强标记。它存在于基因的远端和近端区域。它在转录起始位点(TSS)中富集。H3K27ac与H3K27me3共享一个位置，它们之间存在拮抗作用。 ​ H3K27me3是组蛋白H3上的27位赖氨酸发生三甲基化，这种三甲基化通过形成异染色质区域 下调附近基因 。 ​ 在赖氨酸27上放置抑制标记需要通过转录因子募集染色质调节子。 这些修饰物要么是组蛋白修饰复合物（这些复合物可以共价修饰组蛋白以在核小体周围移动并打开染色质），要么是染色质重塑复合体（涉及核小体的移动而无需直接修饰它们）。如H3K27me3所见，这些组蛋白标记可以用作其他共激活因子的停靠位点（docking sites）。 这是通过组蛋白甲基化和色域相互作用通过多梳介导的基因沉默而发生的。 聚梳抑制复合物（PRC）； PRC2通过组蛋白甲基转移酶活性介导赖氨酸27上组蛋白3的三甲基化。 该标记可以募集PRC1，它将结合并促进染色质的紧实。H3K27me3与DNA损伤修复有关，尤其是由同源重组导致的双链破裂。 ​ H3K4me3是组蛋白H3蛋白的第4个赖氨酸残基处的三甲基化。H 3K4me3通常与附近基因的转录激活有关 。 H3K4三甲基化通过NURF复合物通过染色质重塑来调节基因表达。这使得染色质中的DNA更容易被转录因子所利用，从而允许基因在细胞中转录和表达。具体来说，研究发现H3K4me3通过携带组蛋白乙酰化酶和核小体重构酶（NURF）来正向调节转录。H3K4me3在干细胞潜能和谱系的遗传调控中也起着重要作用。这是因为这种组蛋白修饰更常见于与发育和建立细胞身份有关的DNA区域。 ​ H3K4me3是常用的组蛋白修饰。 H3K4me3是最不丰富的组蛋白修饰之一。 然而，它在转录起始位点（TSS）附近的活性启动子上高度富集， 与转录呈正相关 。 H3K4me3在表观遗传研究（通常通过染色质免疫沉淀法鉴定）中用作组蛋白编码或组蛋白标记，以鉴定活性基因启动子。H3K4me3通过NURF复合物的作用促进基因激活，NURF复合物是一种蛋白质复合物，通过PHD手指蛋白质基序起作用，从而重塑染色质。这使得染色质中的DNA可被转录因子访问，从而允许基因在细胞中转录和表达。 ​ H3K4me1是组蛋白H3的第四个赖氨酸残基处的单甲基化，通常与基因增强子有关。 ​ H3K4me1富集在活性和primed增强子区域内。 增强剂由组蛋白H3K4单/二甲基转移酶MLL4引发，然后由组蛋白H3K27乙酰转移酶p300激活。H3K4me1会微调增强子的活性和功能，而不是控制。具有MLL3 / 4的H3K4me1也可以作用于启动子并抑制基因 ​ H3K9me3时组蛋白H3的第9个赖氨酸残基处的三甲基化，与异染色质有关 ​ H3K36me3时组蛋白H3的第36个赖氨酸残基处的三甲基化，与基因区域有关，通常H3K36me3定义了exon，与DNA损伤修复有关。

组蛋白修饰的方式

⒈甲基化组蛋白甲基化是由组蛋白甲基化转移酶（histonemethyl transferase，HMT）完成的。甲基化可发生在组蛋白的赖氨酸和精氨酸残基上，而且赖氨酸残基能够发生单、双、三甲基化，而精氨酸残基能够单、双甲基化，这些不同程度的甲基化极大地增加了组蛋白修饰和调节基因表达的复杂性。甲基化的作用位点在赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）的侧链N原子上。组蛋白H3的第4、9、27和36位，H4的第20位Lys，H3的第2、l7、26位及H4的第3位Arg都是甲基化的常见位点。研究表明·，组蛋白精氨酸甲基化是一种相对动态的标记，精氨酸甲基化与基因激活相关，而H3和H4精氨酸的甲基化丢失与基因沉默相关。相反，赖氨酸甲基化似乎是基因表达调控中一种较为稳定的标记。例如，H3第4位的赖氨酸残基甲基化与基因激活相关，而第9位和第27位赖氨酸甲基化与基因沉默相关。此外，H4—K20的甲基化与基因沉默相关，H3—K36和H3—K79的甲基化与基因激活有关。但应当注意的是，甲基化个数与基因沉默和激活的程度相关。⒉乙酰化组蛋白乙酰化主要发生在H3、H4的N端比较保守的赖氨酸位置上，是由组蛋白乙酰转移酶和组蛋白去乙酰化酶协调进行。组蛋白乙酰化呈多样性，核小体上有多个位点可提供乙酰化位点，但特定基因部位的组蛋白乙酰化和去乙酰化是以一种非随机的、位置特异的方式进行。乙酰化可能通过对组蛋白电荷以及相互作用蛋白的影响，来调节基因转录。早期对染色质及其特征性组分进行归类划分时就有人总结指出：异染色质结构域组蛋白呈低乙酰化，常染色质结构域组蛋白呈高乙酰化。最近有研究发现，某些HAT复合物含有一些常见的转录因子，某些HDAC复合物含有已被证实的阻遏蛋白。这些发现支持了高乙酰化与激活基因表达、低乙酰化与抑制基因表达有关的看法。⒊组蛋白的其他修饰方式相对而言，组蛋白的甲基化修饰方式是最稳定的，所以最适合作为稳定的表观遗传信息。而乙酰化修饰具有较高的动态，另外还有其他不稳定的修饰方式，如磷酸化、腺苷酸化、泛素化、ADP核糖基化等等。这些修饰更为灵活的影响染色质的结构与功能，通过多种修饰方式的组合发挥其调控功能。所以有人称这些能被专识别的修饰信息为组蛋白密码。这些组蛋白密码组合变化非常多，因此组蛋白共价修饰可能是更为精细的基因表达方式。另外，研究发现H2B的泛素化可以影响H3K4和H3K79的甲基化，这也提示了各种修饰间也存在着相互的关联。

蛋白质组学的研究方法

蛋白质组学的研究方法有蛋白质鉴定、翻译后修饰、蛋白质功能确定、蛋白质靶向定量技术。1.蛋白质鉴定：可以利用一维电泳和二维电泳并结合Western等技术，利用蛋白质芯片和抗体芯片及免疫共沉淀等技术对蛋白质进行鉴定研究。2.翻译后修饰：很多mRNA表达产生的蛋白质要经历翻译后修饰如磷酸化，糖基化，酶原激活等。翻译后修饰是蛋白质调节功能的重要方式，因此对蛋白质翻译后修饰的研究对阐明蛋白质的功能具有重要作用。3.蛋白质功能确定：如分析酶活性和确定酶底物，细胞因子的生物分析/配基－受体结合分析。可以利用基因敲除和反义技术分析基因表达产物－蛋白质的功能。另外对蛋白质表达出来后在细胞内的定位研究也在一定程度上有助于蛋白质功能的了解。Clontech的荧光蛋白表达系统就是研究蛋白质在细胞内定位的一个很好的工具。4.对人类而言，蛋白质组学的研究最终要服务于人类的健康，主要指促进分子医学的发展。如寻找药物的靶分子。很多药物本身就是蛋白质，而很多药物的靶分子也是蛋白质。药物也可以干预蛋白质－蛋白质相互作用。

组蛋白修饰

https://zhuanlan.zhihu.com/p/289136747

常见组蛋白修饰 - (jianshu.com)

表观遗传学-组蛋白修饰 - (jianshu.com)

Euchromatin: 常 染色质；基因 表达活跃 的区域，染色体结构较为 疏松 。

Heterochromatin: 异 染色质；基因 表达沉默 的区域，染色体结构 致密 。

E->H或H->E称为 染色质重塑 (Chromatin Remodeling)

分子机理：DNA甲基化，组蛋白修饰，染色质重塑复合物的协同作用







在细胞核中的染色体是高度压缩的，而折叠时DNA缠绕的就是组蛋白。







下面是检测到的组蛋白三维结构示意图，

细心的你们一定会发现在每种组蛋白结构都会伸出来一小段“ 线头 ”，这是 蛋白质的N端，也叫尾巴(tail)。



这种修饰是一种以 共价方式 进行的 蛋白质翻译后修饰（PTM） ，包括： 甲基化（M），磷酸化（P），乙酰化（A） 等等。




由于组蛋白修饰的类型众多，所以我们需要在称呼组蛋白修饰时，有一个规则：

组蛋白结构 + 氨基酸名称 + 氨基酸位置 + 修饰类型

在实际的应用中，我们一般这样写：

H3K4me3：代表 H3组蛋白 的 第4位赖氨酸 的 三甲基化

H3K14ac：代表 H3组蛋白 的 第14位赖氨酸 的 乙酰化




这些修饰都会影响基因的 转录活性 。而 组蛋白H3 是修饰最多的组蛋白。下面我们来详细看看：




H3K9me3 以及 H4K20me3 ，就像 H3K27me3 一样，它们通过形成异色区域与转录 抑制 相关。 

H3K27me2 广泛分布在核心组蛋白H3中，并被认为通过抑制非细胞型特异性增强子发挥保护作用。最终，这导致 转录失活 。

H3K27，H3K9和H4K20的 单甲基化 都与基因 激活 有关

H3K36me3，组蛋白H3的第36个赖氨酸残基处的三甲基化，与基因区域有关，通常H3K36me3定义了 exon ，与 DNA损伤修复 有关。

H3K27ac（激活） 和 H3K27me3（抑制） 修饰在组蛋白尾部的相同位置，它们相互 拮抗

H3K27me3（抑制） 通常在二价结构域中与 H3K4me3（激活） 相互作用。这些结构域通常在胚胎干细胞中发现，对于适当的细胞分化至关重要。 H3K27me3和H3K4me3决定一个细胞是否仍未指定或最终分化。




甲基化取决于其位置和状态，与抑制或激活有关。

组蛋白甲基化的位点是 赖氨酸K 和 精氨酸R 。

赖氨酸可以分别被一、二、三甲基化，精氨酸只能被一、二甲基化。

研究表明，组蛋白精氨酸甲基化是一种相对动态的标记，精氨酸甲基化与基因激活相关。

相反，赖氨酸甲基化似乎是基因表达调控中一种较为稳定的标记。

例如，

H3K4 的甲基化与基因 激活 相关

H3K9 ， H3K27 单甲基化 与基因 激活 有关， 三甲基化 与基因 沉默 相关

H3K9，H3K27甲基化会介导异染色质的形成

生物学功能：基因转录活化,基因转录沉默,X染色体失活, 异染色质 致密状态(heterochromatin compaction)

组蛋白甲基化和乙酰化主要发生在它们的 N-末端尾部 并且可以影响基因的 转录 。

组蛋白乙酰化主要与基因 激活 有关，组蛋白乙酰化主要发生在H3、H4的N端比较保守的 赖氨酸 K 位置上，是由组蛋白乙酰转移酶和组蛋白去乙酰化酶协调进行。

特定基因区域的组蛋白乙酰化和去乙酰化是以一种非随机的、位置特异的方式进行。

乙酰化可能通过对 组蛋白电荷以及相互作用蛋白 的影响，来调节基因转录。

分子效应： 中和 赖氨酸上的 正电荷 ，增加 组蛋白与DNA 的排斥力

生物学功能：基因 转录活化 、DNA 损伤修复

组蛋白修饰的形式

在哺乳动物基因组中，组蛋白则可以有很多修饰形式.。一个核小体由两个H2A，两个H2B，两个H3，两个H4组成的八聚体和147bp缠绕在外面的DNA组成. 组成核小体的组蛋白的核心部分状态大致是均一的，，游离在外的N-端则可以受到各种各样的修饰，，包括组蛋白末端的乙酰化，甲基化，磷酸化，泛素化，ADP核糖基化等等. ，这些修饰都会影响基因的转录活性。组蛋白的甲基化修饰：组蛋白被甲基化的位点是赖氨酸和精氨酸. 赖氨酸可以分别被一、二、三甲基化，精氨酸只能被一、二甲基化.在组蛋白H3上，共有5个赖氨酸位点可以被甲基化修饰.一般来说，，组蛋白H3K4的甲基化主要聚集在活跃转录的启动子区域。组蛋白H3K9的甲基化同基因的转录抑制及异染色质有关。EZH2可以甲基化H3K27，，导致相关基因的沉默，，并且与X-Chromosome inactivation相关.。H3K36的甲基化同基因转录激活相关。

蛋白质组学简介

目录 1 拼音 2 英文参考 3 概念 4 基因组和蛋白质组的关系 1 拼音 dàn bái zhì zǔ xué 2 英文参考 Proteomics 3 概念 蛋白质组学是阐明生物体各种生物基因组在细胞中表达的全部蛋白质的表达模式及功能模式的学科;包括鉴定蛋白质的表达、存在方式（修饰形式）、结构、功能和相互作用等。 4 基因组和蛋白质组的关系 90年代初期开始实施的人类基因组计划，在经过各国科学家近10年的努力下，已经取得了巨大的成就。不仅完成了十余种模式生物（从大肠杆菌、酿酒酵母到线虫）基因组全序列的测定工作，还有望在2003年提前完成人类所有基因的全序列测定。那么，知道了人类的全部遗传密码即基因组序列，就可以任意控制人的生老病死吗？其实并不是这么简单。基因组学（genomics）虽然在基因活性和疾病的相关性方面为人类提供了有力根据,但实际上大部分疾病并不是因为基因改变所造成。并且，基因的表达方式错综复杂，同样的一个基因在不同条件、不同时期可能会起到完全不同的作用。关于这些方面的问题，基因组学是无法回答的。所以，随着人类基因组计划的逐步完成，科学家们又进一步提出了后基因组计划，蛋白质组（proteome）研究是其中一个很重要的内容。 那么，基因组和蛋白质组到底有什么联系？我们可以这样理解生命，遗传信息从DNA（基因）转变为一种被称作mRNA的中间转载体，然后再合成各式各样的结构蛋白质和功能蛋白质，构成一种有机体，完成生命的功能。基因→ mRNA→蛋白质，三位一体，构成了遗传信息的流程图，这即是传统的中心法则。现在已经证明，一个基因并不只存在一个相应的蛋白质，可能会有几个，甚至几十个。什么情况下会有什么样的蛋白，这不仅决定于基因，还与机体所处的周围环境以及机体本身的生理状态有关。并且，基因也不能直接决定一个功能蛋白。实际上，往往是通过基因的转录、表达产生一个蛋白质前体，在此基础上再进行加工、修饰，才成为一个具生物活性的蛋白质。这样的蛋白质还通过一系列的运输过程，到组织细胞内适当的位置才能发挥正常的生理作用。基因不能完全决定这样的蛋白质后期加工、修饰以及转运定位的全过程。而且，这些过程中的任何一个步骤发生微细的差错即可导致机体的疾病。纽约Rockefeller大学的细胞和分子生物学家Günter Blobel博士就是因其“蛋白质内在的信号分子活性，调节自身的细胞内转运和定位”研究上的卓越成就，获得了1999年诺贝尔医学奖和生理学奖。近些年来人们又发现蛋白质间亦存在类似于mRNA分子内的剪切、拼接，具有自身特有的活动规律。这种自主性不能从其基因编码序列中预测，而只能通过对其最终的功能蛋白进行分析。因此说，基因虽是遗传信息的源头，而功能性蛋白是基因功能的执行体。基因组计划的实现固然为生物有机体全体基因序列的确定、为未来生命科学研究奠定了坚实的基础，但是它并不能提供认识各种生命活动直接的分子基础，其间必须研究生命活动的执行体蛋白质这一重要环节。蛋白质组学（proteomics）研究即旨在解决这一问题。 蛋白质组（proteome）一词，源于蛋白质（protein）与 基因组（genome）两个词的杂合，意指“一种基因组所表达的全套蛋白质”,即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质。蛋白质组的研究不仅能为生命活动规律提供物质基础，也能为众多种疾病机理的阐明及攻克提供理论根据和解决途径。通过对正常个体及病理个体间的蛋白质组比较分析，我们可以找到某些“疾病特异性的蛋白质分子”，它们可成为新药物设计的分子靶点，或者也会为疾病的早期诊断提供分子标志。确实，那些世界范围内销路最好的药物本身是蛋白质或其作用靶点为某种蛋白质分子。因此，蛋白质组学研究不仅是探索生命奥秘的必须工作，也能为人类健康事业带来巨大的利益。